ABI

Mathilde Carpentier



La structure des protéines est de nos jours déterminée principalement par deux méthodes: la diffraction aux rayons X, nécessitant une cristallisation de la protéine et la Résonance Magnétique Nucléaire (RMN). Le nombre croissant (exponentiel) de structures protéiques disponibles dans la PDB (Protein Data Bank, la banque mondiale de structures, plus de 100 000 molécules y sont recensées en octobre 2014) permet d'aborder une des problématiques principales de la bioinformatique structurale que je décomposerai en trois questions: quelle est la structure tridimensionnelle d'une séquence protéique donnée ? par quels mécanismes une séquence se replie-t-elle en une structure tridimensionnelle unique? quel est l'impact au niveau structural des événements d'évolution (substitution, insertion-délétion) ?
Je tente d’apporter des éléments de réponses à ces trois questions et ainsi d’aborder les relations entre séquence, structure, fonction et évolution. Mes objectifs sont plus précisément de continuer le développement de méthodes de comparaison multiple de structures et de les mettre à disposition, d’utiliser les procédure de classification de structures pour classifier les TEF définis dans l’équipe PSP, de participer l’amélioration de la définition des TEF, d’étudier l’effet des mutations au niveau structural en collaboration avec G. Achaz (UPMC, ANR Jeune Chercheur TempoMut) et d'utiliser l'information structurale dans le but d'améliorer l'annotation des séquences virales dans les métagénomes marins récoltés par l'expédition TARA (porteuse du projet financé par PEPS BMI 2013 et 2014). Il sera ensuite peut-être intéressant d’essayer d’améliorer la méthode de reconnaissance de repliement FROST en collaboration avec l’équipe MIG (INRA, Jouys en Josas) et l’équipe Symbiose (INRIA Rennes) en ajoutant les informations de conservation structurales trouvées grâce aux méthodes de comparaison multiple et celles des MIR, mais aussi tout autre information trouvée lors des différentes études.